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Notiziario Marketpress di Martedì 17 Novembre 2009
 
   
  QUANTITÀ D´ACQUA: COME SI REGOLANO LE PIANTE?

 
   
  Un´èquipe di ricerca finanziata dall´Unione europea ha scoperto in che modo gli ormoni regolano la reazione delle piante in situazioni di stress, quale può essere la siccità. I risultati dello studio, pubblicati la scorsa settimana nella rivista Nature, potrebbero essere utilizzati in futuro per potenziare la resistenza delle piante in caso di carenza d´acqua o di siccità. L´unione europea ha sostenuto questo progetto nell´ambito del progetto Pcube ("Infrastructure for protein production platforms"), finanziato in riferimento alla linea di bilancio dedicata al budget per le infrastrutture di ricerca del Settimo programma quadro (7°Pq). Fino ad oggi l´attività interna dell´acido abscissico (Aba), ovvero dell´ormone in questione, rimaneva poco chiara. Ora, tuttavia, gli scienziati del Laboratorio europeo di biologia molecolare (Embl) di Grenoble, in Francia, e del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Csic) di Valencia, in Spagna, hanno scoperto che la risposta risiede in una proteina chiamata Pyr1 e nel modo in cui questa interagisce con l´Aba. Di norma, le proteine Pp2c regolano il flusso dell´Aba all´interno della pianta, ma nel momento in cui la pianta si trova in una situazione di stress - quale può essere la carenza d´acqua - la quantità dell´Aba aumenta in modo analogo a quello dell´adrenalina, che aumenta negli esseri umani in caso di stress. Nel momento in cui l´Aba aumenta nelle piante, le cellule vengono investite da segnali che evidenziano il fabbisogno d´acqua. Questo attiva o disattiva determinati geni che azionano i meccanismi atti a porre rimedio alla situazione. Questi meccanismi, ad esempio, potenziano l´assorbimento e l´immagazzinaggio dell´acqua, o fanno in modo che la pianta tenti di conservare la maggiore quantità di acqua possibile. La mancata interazione tra l´Aba e le proteine Pp2c è il motivo per cui non si era a conoscenza dell´effetto delle proteine sull´Aba. Il team che ha condotto la ricerca ha analizzato un gruppo composto da 14 proteine all´interno della struttura di una pianta, per scoprire un loro eventuale coinvolgimento nel processo. Di queste proteine, la Pyr1 è stata esaminata al fine di studiarne la struttura. I risultati ottenuti dalla cristallografia a raggi X ha evidenziato che la sua struttura è analoga a quella di una mano. I raggi X hanno evidenziato come in assenza dell´Aba, la "mano" di Pyr1 rimanga aperta. In presenza di Aba, invece questa "mano" si chiude attorno alla stessa proteina. Questo attiva il posizionamento sulla "mano" di una molecola di Pp2c. La maggior parte dei gruppi proteici hanno una reazione simile: ciò conferma che questo gruppo di proteine rappresenta il maggiore recettore dell´Aba. Il team ha scoperto che legandosi alla proteina Pyr, l´Aba fa in che modo che la stessa "dirotti" le molecole di Pp2c, che quindi non possono bloccare la reazione alla situazione di stress. "Trattando le piante con l´Aba prima della siccità, queste proteine attivano tutte le misure preventive solitamente attivate in inverno prima dell´avvento della siccità: in questo modo le piante sono maggiormente preparate alla carenza di acqua e hanno maggiori probabilità di sopravvivere. Inoltre, le piante presentano una tolleranza più spiccata alla siccità", ha spiegato il dottor Pedro Luis Rodríguez del Csic. "Finora - ha aggiunto il dottor José Antonio Márquez dell´Embl - il problema era rappresentato dalle difficoltà e dai costi di produzione dell´Aba". Grazie a questo approccio incentrato sulla struttura biologica, sappiamo con quali elementi interagisce l´Aba e in che modo avvengono queste interazioni. Ciò consente di individuare altre molecole che hanno lo stesso effetto ma che possono essere riprodotte con più facilità. Per maggiori informazioni, visitare: Laboratorio europeo di biologia molecolare (Embl): http://www. Embl. De/ Consejo Superior de Investigaciones Científicas (Csic): http://www. Csic. Es/index. Do Nature: http://www. Nature. Com/nature/index. Html .  
   
 

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